Несмотря на то что белки являются наиболее изученным классом биоорганических соединений, до сих пор не создано единой номенклатуры и классификации белков. Название белкам дают по случайным признакам, чаще всего принимая во внимание источник выделения белка (например, наименование авидин – белок яйца – происходит от лат. аvis – птица; казеин – белок молока – от лат. сaseus – сыр и т. п.).
В зависимости от положенного в основу признака различают несколько видов классификации белков:
1. По степени сложности строения белки делятся на два основных класса: простые и сложные белки.
Простые белкисостоят только из белковой части и гидролизуются до аминокислот. К ним относятся альбумины и глобулины, а также протамины и гистоны – белки основного характера, которые содержат много лизина и аргинина.
Сложные белкикроме белковой части содержат небелковую группу, которую называют простетической.
2. Классификация, основанная на конформации белков
По форме частиц белки делят на фибриллярные (волокнистые) и глобулярные (корпускулярные).
Фибриллярные белки – это устойчивые, нерастворимые в воде и в разбавленных солевых растворах вещества. Располагаясь параллельно друг другу вдоль одной оси, полипептидные цепи образуют длинные волокна (фибриллы) или слои с конформацией β-структуры. Примеры фибриллярных белков: коллаген сухожилий и костной ткани, кератин волос, роговых образований, кожи, ногтей и перьев, эластин упругой соединительной ткани.
Глобулярные белки – это соединения, полипептидные цепи которых плотно свернуты в компактные сферические или глобулярные структуры с конформацией α-спирали. Большинство глобулярных белков растворимо в водных растворах и легко диффундирует. К ним относятся почти все известные в настоящее время ферменты, а также антитела, некоторые гормоны и многие белки, выполняющие транспортную функцию, например, сывороточный альбумин и гемоглобин.
Некоторые белки принадлежат к промежуточному типу. Подобно фибриллярным белкам, они состоят из длинных палочковидных структур, и в то же время они, как глобулярные белки, растворимы в водных солевых растворах. К таким белкам относятся: миозин – структурный элемент мышц, фибриноген – предшественник фибрина, участвующего в свертывании крови.
3. Классификация простых белков, основанная на растворимости
По отношению к растворимости белков в различных растворителях среди белков различают: альбумины, глобулины, проламины, глютелины, гистоны, протамины, склеропротеины.
К альбуминам относят белки, хорошо растворяющиеся в воде и солевых растворах умеренных концентраций. При переходе к концентрированным растворам, вплоть до полностью насыщенных, альбумины высаливаются. Примерами их могут служить: яичный альбумин, сывороточный альбумин, альбумин мышечной ткани, молочный альбумин.
К глобулинам принадлежат белки, не растворимые в воде и солевых растворах умеренных концентраций, но растворяющиеся в очень слабых растворах солей. Характерным признаком глобулинов считают их полное осаждение при полунасыщении раствора. Примеры глобулинов: фибриноген, яичный глобулин, сывороточный глобулин, глобулин мышечной ткани.
Проламины представляют группу белков, растворимых в 60–80 %-м водном растворе этилового спирта. Представителем этих белков может служить глиадин, составляющий главную часть клейковины; находятся они в зернах различных хлебных злаков.
Глютелины – это белки, хорошо растворимые в 0,2–2 %-м растворе щелочей. Содержатся в семенах злаков и зеленых частях растений.
Гистоны – ядерные основные белки. Содержат 20–30 % основных аминокислот. Растворимы в слабых кислотах (0,2 нормальные растворы), осаждаются аммиаком, спиртом. Не содержат триптофана, а также цистеина и цистина. Входят в состав хроматина, поэтому имеются во всех ядросодержащих клетках.
Протамины – основные белки, содержащие от 60 до 85 % аргинина. Хорошо растворимы в воде, изоэлектрическая точка их водных растворов находится в щелочной среде. В большом количестве встречаются в сперме рыб: сальмин – у лососевых, клупеин – у сельди.
К склеропротеинам относят белки, не растворяющиеся в обычных растворителях белков: воде, солевых и водно-спиртовых смесях, однако хорошо растворяющиеся в специфических реагентах. Так, например, фиброин шелка растворяется в дихлоруксусной кислоте, безводной плавиковой кислоте, в концентрированном водном растворе роданида лития или бромида калия. К склеропротеинам относятся почти все фибриллярные белки (например, кератины волос, рогов, копыт, коллагены – белки соединительной ткани).
4. Классификация сложных белков
Сложные белки в зависимости от химической природы их простетической группы делятся на нуклеопротеины, гликопротеины, липопротеины, фосфопротеины, хромопротеины, металлопротеины.
Небелковая часть нуклеопротеинов состоит из молекул нуклеиновых кислот – дезоксирибонуклеиновой (ДНК) и рибонуклеиновой (РНК), белковая часть представлена гистонами и протаминами. Нуклеопротеины участвуют в процессах деления клеток и передачи наследственных признаков, в процессах биосинтеза белка. Они входят в состав любой клетки, являются обязательными компонентами ядра, цитоплазмы. Также нуклеопротеинами по своей природе являются вирусы.
Гликопротеины представляют собой сложные белки, простетическая группа которых представлена производными углеводов. Гликопротеины входят в состав клеточных мембран, участвуют в транспорте различных веществ, в процессах свертывания крови, являются составными частями слизи и секретов желудочно-кишечного тракта.
Липопротеины являются сложными белками, простетическая группа которых образована липидами. Это сферические частицы небольшого размера (150–200 нм), наружная оболочка которых образована белками, а внутренняя часть – липидами и их производными. Основная функция липопротеинов – осуществлять транспорт липидов по крови.
Фосфопротеины имеют в качестве небелкового компонента фосфорную кислоту. Эти белки входят в состав костной и нервной ткани, выполняют питательную функцию. Представителями данных белков являются казеин молока, вителлин (белок желтков яиц), ихтулин (белок икры рыб).
Хромопротеины являются сложными белками, простетическая группа которых представлена окрашенными небелковыми компонентами. К хромопротеинам относятся гемоглобин, миоглобин, ряд ферментов (каталаза, пероксидазы, цитохромы), а также хлорофилл.
Типичными хромопротеинами являются зрительный белок родопсин, принимающий участие в процессе восприятие света, и белок крови гемоглобин (Нb). В состав гемоглобина входит гем,представляющий собой плоскую молекулу, в центре которой расположен ион Fe2+ (рисунок 16). При взаимодействии гемоглобина с кислородом образуется оксигемоглобин. В альвеолах легких гемоглобин насыщается кислородом. В тканях с низким парциальным давлением кислорода оксигемоглобин высвобождает кислород, который используется клетками:
Hb + O2 ‹––› HbO2
Гемоглобин может образовывать соединение с оксидом углерода (II), которое называется карбоксигемоглобином:
Hb + CO ‹––› HbCO
Карбоксигемоглобин не способен присоединять кислород. Вот почему происходит отравление угарным газом.
Гемоглобин и другие гем-содержащие белки (миоглобин, цитохромы) называют еще гемопротеинами из-за наличия в их составе гема (см. рисунок 20).
Металлопротеины содержат ионы одного или нескольких металлов. Металлопротеины, содержащие железо (ферритин и др.), выполняют функцию транспорта и депо железа в организме. Имеются белки, в состав которых входят цинк, марганец, медь и другие металлы. Многие из них входят в состав ферментов.
5. Классификация, основанная на биологической функции белков:
• каталитически активные белки (ферменты),
• белки-гормоны,
• белки – регуляторы активности генома,
• защитные белки,
• токсические белки,
• транспортные белки,
• мембранные белки,
• сократительные белки,
• рецепторные белки,
• белки – ингибиторы ферментов,
• белки вирусных оболочек и т. д.
6. Классификация на основе биологической (пищевой) ценности белков
Пищевая ценность белков определяется наличием незаменимых аминокислот. Согласно этой классификации, белки делятся на три группы:
• полноценные белки – имеют 10 незаменимых аминокислот в необходимых пропорциях для обеспечения нормального роста. Они содержатся в продуктах животного происхождения (например, яичный белок, казеин молока), а также некоторой растительной пище (горох, фасоль, соя);
• частично полноценные белки – содержат сниженное количество одной или более незаменимых аминокислот и могут обеспечивать только умеренный рост (например, белок пшеницы и риса содержат недостаточное количество лизина, триптофана, треонина, метионина);
• неполноценные белки – не содержат одну или более незаменимых аминокислот. Не могут обеспечивать нормальный рост организма (например, желатин не содержит аминокислоту триптофан).